Bei einer Intensitätsdatensammlung zur Strukturanalyse von Proteinkristallen mit Röntgenstrahlung wird die erreichbare Auflösung und Qualität des Datensatzes unter anderem durch Strahlenschäden limitiert. Das Ziel dieser Arbeit ist es, ein besseres quantitatives Verständnis der Strahlenschäden an Proteinen zu erlangen. Da diese nicht verhindert werden können, wird nach dem optimalen Verhältnis zwischen elastisch gestreuter Intensität und der Strahlenschädigung gesucht. Mittels eines in dieser Arbeit erstellten Monte-Carlo-Algorithmus werden die physikalischen Prozesse nach einer inelastischen Photonenwechselwirkung betrachtet. Die hauptsächliche Strahlenschädigung besteht in der Ionisation von Atomen durch die einer inelastischen Photonenwechselwirkung nachfolgende Elektronenkaskade.
Ein Vergleich der Resultate der hier vorgestellten Methode mit Ergebnissen vorangegangener, theoretischer Untersuchungen zur Auswirkung eines Auger-Elektrons im Diamant liefert eine gute Übereinstimmung.
Simulationsrechnungen am Protein Myoglobin ergaben bei Untersuchungen zur Abhängigkeit der Strahlenschädigung von der Energie der einfallenden Photonen, dass in einem Bereich von 10 - 40 keV die Schäden bezogen auf die gesamte elastisch gebeugte Intensität am geringsten sind. Bei Betrachtungen der Abhängigkeit der Strahlenschäden vom Kristallvolumen und der Kristallform wurde festgestellt, dass sehr kleine platten- und stabförmige Kristalle weniger Schäden erleiden als würfelförmige Kristalle bei gleichem Volumen. Weiterhin wurde der Einfluss einiger weniger Schweratome im Proteinmolekül auf die Strahlenschädigung untersucht. Bereits die zwei Eisenatome in der Einheitszelle des Myoglobins haben eine signifikante Auswirkung auf die Strahlenschädigung.
The achievable resolution and the quality of the dataset of an intensity data collection for structure analysis of protein crystals with X-rays is limited among other factors by radiation damage. The aim of this work is to obtain a better quantitative understanding of the radiation damage process in proteins. Since radiation damage is unavoidable it was intended to look for the optimum ratio between elastically scattered intensity and radiation damage. Using a Monte Carlo algorithm physical processes after an inelastic photon interaction are studied. The main radiation damage consists of ionizations of the atoms through the electron cascade following any inelastic photon interaction.
Results of the method introduced in this investigation and results of an earlier theoretical studies of the influence of Auger-electron transport in diamond are in a good agreement.
The dependence of the radiation damage as a function of the energy of the incident photon was studied by computer-aided simulations. The optimum energy range for diffraction experiments on the protein myoglobin is 10 - 40 keV. Studies of radiation damage as a function of crystal volume and shape revealed that very small plate or rod shaped crystals suffer less damage than crystals formed like a cube with the same volume. Furthermore the influence of a few heavy atoms in the protein molecule on radiation damage was examined. Already two iron atoms in the unit cell of myoglobin increase radiation damage significantly.